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抗網硬蛋白抗體自身抗體

來源:上海金穗生物科技有限公司   2012年10月22日 10:17  

  1973年根據對結締組織冷凍切片的胞內和(或)胞外結締組織成分的反應模式,將抗網硬蛋白抗體(ARA)分為五個亞類:R1、R2、Rs、R3(與Kupffer細胞反應,過去稱為“KC"反應性)、R4(過去稱為竇狀隙黏附細胞或"AC”反應性)。

 
    致病作用  Ri-ARA與未經治療的GSE密切相關,而與非谷蛋白敏感性腸?。ㄈ缗D堂舾行阅c?。]有相關性,因此RI-ARA是造成小腸特異性損傷的原因。關于易感個體攝人谷蛋白如何產生R1—ARA,尚無定論。有人報道HLA-DR3是疾病的易感基因。
 
    沒有證據表明谷蛋白和網硬蛋白間存在交叉反應,因為尚不能用小麥蛋白(包括純麥膠蛋白)特異性吸收R1—ARA。
 
    小麥蛋白可選擇性結合人和其他哺乳動物組織切片中的網硬蛋白。如果類似的結合在CD和DH·患者體內發生,網硬蛋白自身致敏可導致R1—ARA的產生,這也解釋持續進食谷蛋白可產生R1—ARA的原因。然而在DH患者皮膚中,不能檢出麥膠蛋白沉積。
 
    由于含麥膠蛋白免疫復合物可沉積于網硬蛋白纖維上,AGA與麥膠蛋白的混合物可產生R1—ARA型反應,但在CD或’DH患者血清中檢測不到相似的免疫復合物,也沒有證據表明患者血清中的R1—ARA就是麥膠蛋白免疫復合物。
 
    在R1—ARA陽性的DH患者皮膚的表皮乳頭層的網狀結締組織可檢測到病理性IgA沉積,但在許多DH患者血清中缺乏IgARl—ARA和IgA EMA。但IgA洗脫研究不能鑒定抗體特異性,因為在提取中含有破壞共價鍵的試劑而使IgA發生了變性。即使采用了溫和提取液如2MNacl(pH2)成功提取了IgA,但洗脫下來的IgA也不能與AGA、ARA或EMA檢測中反應。因此R1—ARA的病理機制仍不清楚。

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